Mga ardilya- natural na polypeptides na may malaking molekular na timbang. Bahagi sila ng lahat ng nabubuhay na organismo at gumaganap ng iba't ibang biological function.
Ang mga protina ay may 4 na antas ng istraktura:
Ang istrukturang ito ay nabuo sa pamamagitan ng -S-S- disulfide bridges sa pagitan ng mga labi ng cysteine. Ang magkasalungat na sisingilin na mga ion ay nakikilahok sa pagbuo ng naturang istraktura.
Ang synthesis ay batay sa isang solid-phase na pamamaraan, kung saan ang unang amino acid ay naayos sa isang polymer carrier, at ang mga bagong amino acid ay sunud-sunod na idinagdag dito. Ang polimer ay pagkatapos ay nahiwalay sa polypeptide chain.
Ang mga pisikal na katangian ng isang protina ay tinutukoy ng istraktura nito, kaya ang mga protina ay nahahati sa globular(natutunaw sa tubig) at fibrillar(hindi matutunaw sa tubig).
1. Denaturation ng protina(pagkasira ng pangalawang at tersiyaryong istraktura habang pinapanatili ang pangunahin). Ang isang halimbawa ng denaturation ay ang coagulation ng mga puti ng itlog kapag pinakuluan ang mga itlog.
2. Hydrolysis ng protina- hindi maibabalik na pagkasira ng pangunahing istraktura sa isang acidic o alkaline na solusyon na may pagbuo ng mga amino acid. Sa ganitong paraan maaari mong maitatag ang dami ng komposisyon ng mga protina.
3. Mga husay na reaksyon:
Biuret reaction- pakikipag-ugnayan ng peptide bond at tanso (II) na mga asing-gamot sa isang alkaline na solusyon. Sa pagtatapos ng reaksyon, ang solusyon ay nagiging lila.
Reaksyon ng Xanthoprotein- kapag tumutugon sa nitric acid, ang isang dilaw na kulay ay sinusunod.
1. Mga protina - materyales sa gusali, ang mga kalamnan, buto, at tisyu ay binuo mula dito.
2. Mga protina - mga receptor. Nagpapadala sila at nakakakita ng mga signal na nagmumula sa mga kalapit na selula mula sa kapaligiran.
3. Naglalaro ang mga ardilya mahalagang papel V immune system katawan.
4. Ang mga protina ay gumaganap ng mga function ng transportasyon at nagdadala ng mga molekula o ion sa lugar ng synthesis o akumulasyon. (Ang hemoglobin ay nagdadala ng oxygen sa mga tisyu.)
5. Mga protina - catalysts - enzymes. Ang mga ito ay napakalakas na pumipili na mga katalista na nagpapabilis ng mga reaksyon ng milyun-milyong beses.
Mayroong isang bilang ng mga amino acid na hindi ma-synthesize sa katawan - hindi mapapalitan, ang mga ito ay nakukuha lamang sa pagkain: tisine, phenylalanine, methinine, valine, leucine, tryptophan, isoleucine, threonine.
At ang mga ito ay isa sa mga pinaka kumplikado sa istraktura at komposisyon sa lahat ng mga organic compound.
Biyolohikal na papel mga protina napakalaki: sila ang bumubuo sa karamihan ng protoplasm at nuclei ng mga buhay na selula. Mga sangkap ng protina matatagpuan sa lahat ng organismo ng halaman at hayop. Ang supply ng mga protina sa kalikasan ay maaaring hatulan ng kabuuang bilang nabubuhay na bagay sa ating planeta: ang masa ng mga protina ay humigit-kumulang 0.01% ng masa crust ng lupa, ibig sabihin, 10 16 tonelada.
Mga ardilya Sa kanilang elementong komposisyon naiiba sila sa mga carbohydrate at taba: bilang karagdagan sa carbon, hydrogen at oxygen, naglalaman din sila ng nitrogen. Bilang karagdagan, permanente mahalagang bahagi Ang pinakamahalagang compound ng protina ay sulfur, at ang ilang mga protina ay naglalaman ng phosphorus, iron at yodo.
Mga katangian ng mga protina
1. Iba't ibang solubility sa tubig. Ang mga natutunaw na protina ay bumubuo ng mga colloidal na solusyon.
2. Hydrolysis - sa ilalim ng impluwensya ng mga solusyon ng mineral acids o enzymes, nangyayari ang pagkasira pangunahing istraktura ng protina at pagbuo ng pinaghalong amino acid.
3. Denaturasyon- bahagyang o kumpletong pagkasira ng spatial na istraktura na likas sa isang ibinigay na molekula ng protina. Denaturasyon nangyayari sa ilalim ng impluwensya ng:
Istraktura ng protina
Istraktura ng protina nagsimulang pag-aralan noong ika-19 na siglo. Noong 1888 Ang biochemist ng Russia na si A.Ya na si Danilevsky ay nag-hypothesize ng pagkakaroon ng isang amide bond sa mga protina. Ang ideyang ito ay kalaunan ay binuo ng German chemist na si E. Fischer at natagpuan ang eksperimentong kumpirmasyon sa kanyang mga gawa. Iminungkahi niya polypeptide teorya ng istruktura ardilya. Ayon sa teoryang ito, ang isang molekula ng protina ay binubuo ng isang mahabang chain o ilang polypeptide chain na naka-link sa isa't isa. Ang ganitong mga kadena ay maaaring may iba't ibang haba.
Nagsagawa ng malaki si Fischer gawaing pang-eksperimento Sa polypeptides. Ang mas mataas na polypeptides na naglalaman ng 15-18 amino acids ay namuo mula sa mga solusyon sa pamamagitan ng ammonium sulfate (ammonium alum), iyon ay, nagpapakita sila ng mga katangian ng katangian ng mga protina. Ipinakita na ang mga polypeptide ay pinaghiwa-hiwalay ng parehong mga enzyme bilang mga protina, at kapag ipinakilala sa katawan ng isang hayop, sumasailalim sila sa parehong mga pagbabagong tulad ng mga protina, at ang lahat ng kanilang nitrogen ay inilabas nang normal sa anyo ng urea (urea).
Ang pananaliksik na isinagawa noong ika-20 siglo ay nagpakita na mayroong ilang antas ng organisasyon molekula ng protina.
Mayroong libu-libong iba't ibang mga protina sa katawan ng tao, at halos lahat ng mga ito ay binuo mula sa isang karaniwang hanay ng 20 amino acids. Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang molekula ng protina ay tinatawag pangunahing istraktura ardilya. Mga katangian ng mga protina at ang kanilang mga biological function ay tinutukoy ng kanilang pagkakasunud-sunod ng amino acid. Magtrabaho upang linawin pangunahing istraktura ng protina ay unang ginanap sa Unibersidad ng Cambridge gamit ang halimbawa ng isa sa mga pinakasimpleng protina - insulin . Sa paglipas ng 10 taon, nagsagawa ng pagsusuri ang English biochemist na si F. Sanger insulin. Bilang resulta ng pagsusuri, natagpuan na ang molekula insulin ay binubuo ng dalawang polypeptide chain at naglalaman ng 51 amino acid residues. Nalaman niya na ang insulin ay may molar mass na 5687 g/mol, at ang kemikal na komposisyon nito ay tumutugma sa formula C 254 H 337 N 65 O 75 S 6. Ang pagsusuri ay isinagawa nang manu-mano gamit ang mga enzyme na pumipili ng hydrolyze ng mga peptide bond sa pagitan ng mga tiyak na residue ng amino acid.
Sa kasalukuyan, karamihan sa gawain sa pagtukoy pangunahing istraktura ng mga protina automated. Ito ay kung paano itinatag ang pangunahing istraktura ng enzyme lysozyme.
Ang uri ng "folding" ng isang polypeptide chain ay tinatawag na pangalawang istraktura. Karamihan mga protina ang polypeptide chain ay nakapulupot sa isang spiral, na nagpapaalala sa isang "extended spring" (tinatawag na "A-helix" o "A-structure"). Ang isa pang karaniwang uri ng pangalawang istraktura ay ang nakatiklop na istraktura ng dahon (tinatawag na "B-istraktura"). Kaya, protina ng sutla - fibroin may eksaktong ganitong istraktura. Binubuo ito ng isang bilang ng mga polypeptide chain na matatagpuan parallel sa bawat isa at konektado sa pamamagitan ng hydrogen bonds, malaking bilang na gumagawa ng sutla na napaka-flexible at makunat.
Sa lahat ng ito, halos walang mga protina na ang mga molekula ay may 100% "A-structure" o "B-structure". Fibroin protein - natural na silk protein Ang spatial na posisyon ng polypeptide chain ay tinatawag na tertiary structure ng protina. Karamihan sa mga protina ay inuri bilang globular dahil ang kanilang mga molekula ay nakatiklop sa mga globule. Pinapanatili ng protina ang form na ito dahil sa mga bono sa pagitan ng mga dissimilarly charged ions (-COO - at -NH 3 + at disulfide bridges. Bilang karagdagan, molekula ng protina nakatiklop upang ito ay hydrophobic mahanap ang kanilang mga sarili sa loob ng globule, at mga hydrophilic sa labas.
Ang paraan ng pagsasama-sama ng ilang mga molekula ng protina sa isang macromolecule ay tinatawag istraktura ng quaternary na protina. Ang isang kapansin-pansin na halimbawa ng naturang protina ay hemoglobin. Ito ay natagpuan na, halimbawa, para sa isang pang-adultong molekula ng tao hemoglobin ay binubuo ng 4 na magkahiwalay na polypeptide chain at isang non-protein part - heme.
Mga katangian ng mga protina nagpapaliwanag sa kanila iba't ibang istraktura. Karamihan sa mga protina ay amorphous at hindi matutunaw sa alkohol, eter at chloroform. Sa tubig, ang ilang mga protina ay maaaring matunaw upang bumuo ng isang koloidal na solusyon. Maraming mga protina ang natutunaw sa mga solusyon sa alkali, ang ilan sa mga solusyon sa asin, at ang ilan sa dilute na alkohol. Ang mala-kristal na estado ng mga protina ay bihira: kasama sa mga halimbawa ang mga butil ng aleuron na matatagpuan sa castor beans, pumpkin, at hemp. Nag-crystallize din albumen itlog ng manok At hemoglobin sa dugo.
Hydrolysis ng protina
Kapag pinakuluan na may mga acid o alkalis, pati na rin sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme, ang mga protina ay bumagsak sa mas simple. mga kemikal na compound, na bumubuo ng pinaghalong A-amino acid sa dulo ng chain ng pagbabago. Ang paghahati na ito ay tinatawag hydrolysis ng protina. Hydrolysis ng protina ay may malaking biyolohikal na kahalagahan: kapag ito ay pumasok sa tiyan at bituka ng isang hayop o tao, ang protina ay hinahati sa mga amino acid sa pamamagitan ng mga enzyme. Ang nagreresultang mga amino acid ay kasunod, sa ilalim ng impluwensya ng mga enzyme, muling bumubuo ng mga protina, ngunit katangian na ng isang naibigay na organismo!
Sa mga produkto hydrolysis ng protina bilang karagdagan sa mga amino acid, natagpuan ang carbohydrates, phosphoric acid, at purine base. Sa ilalim ng impluwensya ng ilang mga kadahilanan, halimbawa, pag-init, mga solusyon ng mga asing-gamot, mga acid at alkalis, radiation, pag-alog, ang spatial na istraktura na likas sa isang ibinigay na molekula ng protina ay maaaring maputol. Denaturasyon maaaring mababalik o hindi maibabalik, ngunit sa anumang kaso ang pagkakasunud-sunod ng amino acid, iyon ay, ang pangunahing istraktura, ay nananatiling hindi nagbabago. Bilang resulta ng denaturation, ang protina ay tumitigil sa pagganap ng mga likas na biological function nito.
Para sa mga protina, ang ilang mga reaksyon ng kulay ay kilala na katangian para sa kanilang pagtuklas. Kapag pinainit ang urea, nabuo ang biuret, na, na may solusyon ng tansong sulpate sa pagkakaroon ng alkali, ay nagbibigay ng isang kulay-lila o isang husay na reaksyon sa protina, na maaaring isagawa sa bahay). Ang reaksyon ng biuret ay ginawa ng mga sangkap na naglalaman ng isang grupo ng amide, at ang grupong ito ay naroroon sa molekula ng protina. Ang reaksyon ng xanthoprotein ay binubuo sa katotohanan na ang protina mula sa puro nitric acid ay may kulay. Ang reaksyong ito ay nagpapahiwatig ng pagkakaroon ng isang benzene group sa protina, na matatagpuan sa mga amino acid tulad ng phenylanine at tyrosine.
Kapag pinakuluan na may tubig na solusyon ng mercuric nitrate at nitrous acid, ang protina ay nagbibigay ng pulang kulay. Ang reaksyong ito ay nagpapahiwatig ng pagkakaroon ng tyrosine sa protina. Sa kawalan ng tyrosine, walang lumilitaw na pulang kulay.
Isoelektrikong punto
Amphotericity - mga katangian ng acid-base ng mga protina.
Quaternary na istraktura
Maraming mga protina ang binubuo ng ilang mga subunit (protomer), na maaaring may pareho o magkaibang komposisyon ng amino acid. Sa kasong ito, mayroon ang mga protina quaternary na istraktura. Ang mga protina ay karaniwang naglalaman ng pantay na bilang ng mga subunit: dalawa, apat, anim. Ang pakikipag-ugnayan ay nangyayari dahil sa ionic, hydrogen bond, at mga puwersa ng van der Waals. Ang hemoglobin HbA ng nasa hustong gulang ng tao ay binubuo ng apat na magkaparehong subunits ( A 2 β 2).
Ang quaternary structure ay nagbibigay ng maraming biological na benepisyo:
a) mayroong isang pag-save ng genetic na materyal, ang haba ng structural gene at mRNA, kung saan ang impormasyon tungkol sa pangunahing istraktura ng protina ay naitala, ay bumababa.
b) posible na palitan ang mga subunit, na nagpapahintulot sa iyo na baguhin ang aktibidad
enzyme na may kaugnayan sa pagbabago ng mga kondisyon (upang umangkop). Hemoglobin
Ang bagong panganak ay binubuo ng mga protina ( A 2 γ 2) . ngunit sa mga unang buwan ang komposisyon ay nagiging katulad ng isang may sapat na gulang (isang 2 β 2) .
8.4. Physico- mga katangian ng kemikal ardilya
Ang mga protina, tulad ng mga amino acid, ay mga amphoteric compound at may mga buffering properties.
Ang mga protina ay maaaring nahahati sa neutral, acidic at basic.
Mga neutral na protina naglalaman ng pantay na bilang mga grupong madaling kapitan ng ionization: acidic at basic. Ang isoelectric point ng naturang mga protina ay nasa isang kapaligiran na malapit sa neutral kung ang pH< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, pagkatapos ang protina ay nagiging isang negatibong sisingilin na anion.
NH 3 - protina - COOH<-->+ NH 3 - protina - COO –<-->NH 2 - protina - COO -
pH< pI may tubig na solusyon I pH > pI
Mga acidic na protina naglalaman ng hindi pantay na bilang ng mga grupong madaling kapitan ng ionization: mayroong mas maraming carboxyl group kaysa amino group. SA may tubig na solusyon nakakakuha sila ng negatibong singil, at ang solusyon ay nagiging acidic. Kapag ang acid (H +) ay idinagdag, ang protina ay unang pumapasok sa isoelectric point, at pagkatapos, sa labis na acid, ito ay na-convert sa isang cation. SA alkalina na kapaligiran ang naturang protina ay negatibong sisingilin (nawawala ang singil ng grupong amino).
acidic na protina
NH 3 - protina - COO – + H + + NH 3 - protina - COO – + H + + NH 3 - protina - COOH
| <--> | <--> |
COO – COON COOH
May tubig na solusyon pH = p I pH< pI
Protina sa sobrang acid
positibong sisingilin
Ang acidic na protina sa isang alkaline na kapaligiran ay negatibong sinisingil
NH 3 - protina - COO – OH – NH 2 - protina - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
Mga pangunahing protina naglalaman ng hindi pantay na bilang ng mga grupong madaling kapitan ng ionization: mas maraming grupo ng amino kaysa sa mga grupo ng carboxyl. Sa isang may tubig na solusyon, nakakakuha sila ng isang positibong singil, at ang solusyon ay nagiging alkalina. Kapag ang alkali (OH –) ay idinagdag, ang protina ay unang pumapasok sa isoelectric point, at pagkatapos, sa labis na alkali, ito ay nagiging anion. Sa isang acidic na kapaligiran, ang naturang protina ay positibong sisingilin (nawawala ang singil ng pangkat ng carboxyl)
Ang mga protina ay mga biopolymer, ang mga monomer nito ay mga residue ng alpha amino acid na konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng mga peptide bond. Ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng bawat protina ay mahigpit na tinukoy sa mga buhay na organismo na ito ay naka-encrypt gamit genetic code, batay sa pagbabasa kung saan nangyayari ang biosynthesis ng mga molekula ng protina. 20 amino acid ang kasangkot sa pagbuo ng mga protina.
Ang mga sumusunod na uri ng istraktura ng mga molekula ng protina ay nakikilala:
Kaya, ang mga amino acid na konektado sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod ay bumubuo ng isang polypeptide chain, ang mga indibidwal na bahagi nito ay kumukulot sa isang spiral o bumubuo ng mga fold. Ang ganitong mga elemento ng pangalawang istruktura ay bumubuo ng mga globule, na bumubuo ng tersiyaryong istraktura ng protina. Ang mga indibidwal na globule ay nakikipag-ugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng mga kumplikadong mga complex ng protina na may isang quaternary na istraktura.
Mayroong ilang mga pamantayan kung saan maaaring mauri ang mga compound ng protina. Batay sa kanilang komposisyon, ang simple at kumplikadong mga protina ay nakikilala. Kumplikado mga sangkap ng protina naglalaman ng mga non-amino acid group, kemikal na kalikasan na maaaring iba. Depende dito, nakikilala nila:
Mayroon ding klasipikasyon ayon sa pangkalahatang uri mga gusali:
Ang mga protina ay simple (single-component) na mga protina na binubuo lamang ng mga residue ng amino acid. Depende sa kanilang solubility, nahahati sila sa mga sumusunod na grupo:
Ang ganitong pag-uuri ay hindi ganap na tumpak, dahil ayon sa kamakailang pananaliksik, maraming mga simpleng protina ang nauugnay sa isang minimal na halaga ng mga non-protein compound. Kaya, ang ilang mga protina ay naglalaman ng mga pigment, carbohydrates, at kung minsan ay mga lipid, na ginagawang mas katulad ng mga kumplikadong molekula ng protina.
Mga katangian ng physico-kemikal Ang mga protina ay natutukoy sa pamamagitan ng komposisyon at dami ng mga residue ng amino acid na nakapaloob sa kanilang mga molekula. Molecular mass Ang mga polypeptides ay lubhang nag-iiba: mula sa ilang libo hanggang isang milyon o higit pa. Ang mga kemikal na katangian ng mga molekula ng protina ay iba-iba, kabilang ang amphotericity, solubility, at ang kakayahang mag-denature.
Dahil ang mga protina ay naglalaman ng parehong acidic at basic na amino acids, ang molekula ay palaging naglalaman ng libreng acidic at libreng basic group (COO- at NH3+, ayon sa pagkakabanggit). Ang singil ay tinutukoy ng ratio ng mga basic at acidic na grupo ng amino acid. Para sa kadahilanang ito, ang mga protina ay sinisingil ng "+" kung bumababa ang pH, at kabaliktaran, "-" kung tumaas ang pH. Sa kaso kung saan ang pH ay tumutugma sa isoelectric point, ang molekula ng protina ay magkakaroon ng zero charge. Ang amphotericity ay mahalaga para sa mga biological function, isa na rito ang pagpapanatili ng mga antas ng pH ng dugo.
Ang pag-uuri ng mga protina ayon sa kanilang mga katangian ng solubility ay naibigay na sa itaas. Ang solubility ng mga sangkap ng protina sa tubig ay ipinaliwanag ng dalawang mga kadahilanan:
Ang physicochemical na pag-aari ng denaturation ay ang proseso ng pagkasira ng pangalawang, tersiyaryong istraktura ng isang molekula ng protina sa ilalim ng impluwensya ng isang bilang ng mga kadahilanan: temperatura, ang pagkilos ng mga alkohol, mga asing-gamot ng mabibigat na metal, mga acid at iba pang mga ahente ng kemikal.
Mahalaga! Ang pangunahing istraktura ay hindi nawasak sa panahon ng denaturation.
Ang mga kemikal na katangian ng mga protina ay maaaring isaalang-alang gamit ang halimbawa ng mga reaksyon para sa kanilang qualitative detection. Ang mga husay na reaksyon ay ginagawang posible upang matukoy ang pagkakaroon ng isang pangkat ng peptide sa isang tambalan:
1. Xanthoprotein. Kapag ang isang protina ay nalantad sa mataas na konsentrasyon ng nitric acid, nabubuo ang isang precipitate, na nagiging dilaw kapag pinainit.
2. Biuret. Kapag ang isang mahinang alkaline na solusyon sa protina ay nalantad sa tansong sulpate, ang mga kumplikadong compound ay nabuo sa pagitan ng mga ion ng tanso at polypeptides, na sinamahan ng solusyon na nagiging violet-blue. Ang reaksyon ay ginagamit sa klinikal na kasanayan upang matukoy ang konsentrasyon ng protina sa serum ng dugo at iba pang mga biological fluid.
Ang isa pang mahalagang katangian ng kemikal ay ang pagtuklas ng asupre sa mga compound ng protina. Para sa layuning ito, ang isang alkaline na solusyon sa protina ay pinainit na may mga lead salt. Gumagawa ito ng itim na precipitate na naglalaman ng lead sulfide.
Dahil sa kanilang pisikal at kemikal na mga katangian, ang mga protina ay gumaganap ng isang malaking bilang ng mga biological function, na kinabibilangan ng:
Ang mga protina ay mahalaga para sa katawan ng tao dahil nakikilahok sila sa pagbuo ng mga selula, nagbibigay ng pag-urong ng kalamnan sa mga hayop, at nagdadala ng maraming kemikal na compound kasama ng serum ng dugo. Bilang karagdagan, ang mga molekula ng protina ay pinagmumulan ng mahahalagang amino acid at gumaganap ng isang proteksiyon na function, na nakikilahok sa paggawa ng mga antibodies at pagbuo ng kaligtasan sa sakit.
Ang mga protina ay ang pinaka kumplikadong mga compound, kung wala ito ay mahirap isipin ang buhay ng anumang organismo. Mahigit sa 5,000 mga molekula ng protina ang natukoy, ngunit ang bawat indibidwal ay may sariling hanay ng mga protina at ito ay nakikilala ito sa iba pang mga indibidwal ng mga species nito.
Ang pinakamahalagang kemikal at pisikal na katangian mga protina na-update: Oktubre 29, 2018 ni: Mga Artikulo sa Siyentipiko.Ru
Mga ardilya- mataas na molekular na timbang mga organikong compound, na binubuo ng α-amino acid residues.
SA komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.
Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: albumin ng itlog - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000 Para sa paghahambing: ang bigat ng molekular ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.
Amino acid komposisyon ng mga protinaMga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagama't higit sa 170 sa mga ito ay matatagpuan sa mga selula at tisyu.
Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, sila ay nakikilala: mga hindi kinakailangang amino acid- maaaring synthesize; mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat ibigay sa katawan sa pamamagitan ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.
Depende sa komposisyon ng amino acid, Ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- walang mga amino acid sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (prosthetic group), sila ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring kinakatawan ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), mga nucleic acid(nucleoproteins).
Mga katangian ng mga protina
Tinutukoy ito ng komposisyon at istraktura ng amino acid ng molekula ng protina ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian, na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Natutukoy ang kakayahang mag-abuloy at magdagdag ng H + buffering properties ng mga protina; Ang isa sa pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. May mga natutunaw na protina (fibrinogen), at may mga hindi matutunaw na protina na gumaganap ng mga mekanikal na function (fibroin, keratin, collagen). May mga protina na chemically active (enzymes), may mga chemically inactive na protina na lumalaban sa iba't ibang kondisyon sa kapaligiran at ang mga sobrang hindi matatag.
Ang mga panlabas na kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at kanilang mga asing-gamot, mga pagbabago sa pH, radiation, pag-aalis ng tubig) ay maaaring maging sanhi ng pagkagambala sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang ibinigay na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang tiyak na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay naputol, at habang ang mga kondisyon ay nagiging mas mahigpit, kahit na ang mas malakas ay nasira. Samakatuwid, ang quaternary ay nawala muna, pagkatapos ay ang tersiyaryo at pangalawang istruktura. Ang isang pagbabago sa spatial na pagsasaayos ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga likas na biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, maaaring ito ay nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-recovery ng conformation na katangian ng protina. Halimbawa, ang mga protina ng receptor ng lamad ay sumasailalim sa naturang denaturation. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.
Mga pag-andar ng mga protinaCatalytic: Isa sa pinakamahalagang tungkulin ng mga protina. Ibinibigay ng mga protina - mga enzyme na nagpapabilis ng mga reaksiyong biochemical na nagaganap sa mga selula.
